Rantai polisakarida antigen O terhubung dengan daerah inti lipid A pada permukaan periplasma membran sel untuk membentuk molekul lipopolisakarida lengkap. Pemindahan molekul lipopolisakarida dari ruang periplasma ke membran luar, tetapi mekanisme penyajiannya di membran luar masih belum jelas. Diperkirakan bahwa hal itu dapat dicapai melalui "jembatan Bayer" di tempat perlekatan membran dalam dan luar.

Waal (Rfal) adalah satu-satunya enzim yang diketahui terkait dengan reaksi penghubung. Waal dapat secara efektif menghubungkan polimer dengan berat molekul relatif besar atau oligomer dengan berat molekul relatif kecil ke wilayah inti lipid A. Karakteristik dasar dari reaksi penghubung adalah konservatif dan tidak bergantung pada jalur sintesis antigen O. Antigen O yang disintesis oleh bakteri yang berbeda melalui cara yang berbeda dapat dihubungkan dan diekspresikan secara efektif pada permukaan sel, yang juga menjadi dasar untuk penelitian dan ekspresi antigen O heterolog dari galur rekayasa genetika Escherichia coli K-12.

Struktur primer Escherichia coli K-12 dan Salmonella typhimurium Waal tidak memiliki kesamaan yang jelas. Meskipun keduanya mengandung banyak domain transmembran, profil hidrofobiknya jelas serupa, tetapi fungsinya tidak dapat saling melengkapi. Aktivitas efektif dari setiap enzim Waal mungkin memerlukan koordinasi Waak (yaitu Rfak), yang menunjukkan bahwa modifikasi struktur inti spesifik atau (dan) interaksi spesifik antara protein Waal dan Waak mungkin diperlukan untuk aktivitas setiap enzim Waal. Pada permukaan sel, antigen O hanya dapat ada dengan cara berikatan dengan inti lipid A (seperti Salmonella typhimurium), atau dengan cara berikatan dengan atau tanpa inti lipid A. Yang terakhir diwakili oleh antigen O dari Vibrio cholerae O139. Hanya ada oligosakarida pendek (unit berulang tunggal) yang terhubung dengan inti, dan polisakarida kapsular dengan berat molekul relatif besar (tidak terhubung dengan inti) mengandung struktur unit berulang yang sama.